Thorsten, hast Du Dir mal überlegt, warum Dein Bulli dich so mag und Dich jeden Tag einsteigen lässt und nicht einfach selbst davon fährt? Vielleicht liegt es an einer der wichtigsten Kräfte in der Biologie, die jetzt erklärt werden konnte: die hydrophobe (wasserabstoßende) Anziehung. Soll heißen; Alles darf rein, außer Wasser (was beim VW Käfer zumindest noch anders war).

Der Durchbruch gelang jetzt einem Forscherteam um Dr. Dominik Horinek aus der Arbeitsgruppe von Prof. Roland Netz, Ordinarius für Theoretische Physik an der Technischen Universität München (TUM), in Zusammenarbeit mit Prof. Thorsten Hugel vom Lehrstuhl für Biophysik der TUM. Die Wissenschaftler maßen die hydrophobe Anziehung zwischen einer einzelnen Peptid-Kette und einer Diamant-Oberfläche mit einem Rasterkraftmikroskop und verglichen sie mit so genannten molekular-dynamischen Simulationsrechnungen. Das heißt: Man hatte eine ungefähre Ahnung, wie die Kräfte wirken könnten und hatte auch ein Modell, wollte das aber auch praktisch nachgewiesen haben.

Nick, bitte wecke den Thorsten mal auf und lies ihm das vor, da kann er noch was lernen von.

Das mit der Abstoßung geht so: In wässriger Umgebung ziehen sich bestimmte nicht-polare Moleküle aufgrund der hydrophoben Wechselwirkung an. Diese Kraft ist von zentraler Bedeutung für die Biologie, aber auch für viele Phänomene des täglichen Lebens, zum Beispiel bei der Bindung von Fettmolekülen durch Seife oder der Stabilität von Mayonnaise.

Bislang scheiterten Modelle vor allem an der Trägheit von Wasser. Man betrachtete zwei einander auf wenige Nanometer angenäherte schwach gekrümmte hydrophobe Oberflächen. Die Messungen werden aber durch die Bildung von Luftblasen zwischen den Oberflächen gestört, so dass die eigentliche hydrophobe Kraft nicht bestimmt werden kann. Und: das Wasser zwischen den Oberflächen ist relativ träge und der Gleichgewichtszustand wird nur sehr langsam erreicht. Die Wissenschaftler aus München hatten eine andere Idee: Sie befestigten ein einzelnes Peptid-Molekül mittels einer so genannten kovalenten Bindung (das ist die Bindung, die Atome im Molekül miteinander verbindet) an der Spitze eines Rasterkraftmikroskops (AFM). Das verwendete Peptid ist übrigens ein Hauptbestandteil der Spinnenseide.

Die auf diese Weise präparierte Spitze wurde so weit an eine extrem glatte hydrophobe Diamant-Oberfläche angenähert, bis die Peptid-Kette auf der Oberfläche adsorbierte. Die Spitze wurde nach oben gezogen und gleichzeitig die dabei aufgewendete Kraft gemessen.Mit den Ergebnissen können die Forscher zeigen, dass die Peptid-Kette durch den Zug zunächst auf der Oberfläche entlang gleitet, bis sie sich komplett von ihr löst, also desorbiert.

Aus über 200 dieser Messungen kann eine mittlere Desorptionskraft von 58 Pico-Newton ermittelt werden. Dieser Wert stimmt gut mit der Kraft von 54 Pico-Newton überein, die sich für das Modellsystem aus molekular-dynamischen Simulationen ergibt.Prof. Netz betont: “Dies ist nach unserem Wissen die erste quantitative Untersuchung der hydrophoben Wechselwirkung, die eine Übereinstimmung zwischen Experiment und Theorie zeigt.”Mit diesem neuartigen Messprinzip soll in Zukunft die Wechselwirkung verschiedenster Peptid-Moleküle mit unterschiedlichen Oberflächen untersucht und damit die Vorhersage von Protein-Strukturen und Eigenschaften verbessert werden.

Weiterführende Links:

www.pro-physik.de

Scinexx.de über hydrophoe Abstoßung